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Immunologie et génétique


Structure du FcεRII

  • Contrairement au FcεRI, le FcεRII, ou CD23, ne présente aucune homologie de structure avec les immunoglobulines mais avec les lectines animales de type C, comme les récepteurs de l’asialoglycoprotéine des cellules de Kupffer… Bien que le terme de lectine ait été donné à ces protéines pour leur capacité à reconnaître les glycoprotéines par les sucres qu’elles portent, le CD23 reconnaît l’IgE plus par sa structure polypeptidique que par les hydrates de carbone qui y sont attachés.
  • Le CD23 est un polymère composé de 3 glycoprotéines de 45kDa, dont l’orientation par rapport à la membrane cellulaire est à l’inverse de la plupart des protéines membranaires, la partie N terminale étant intra-cellulaire et la partie C terminale extra-cellulaire.
  • Le domaine globulaire, site de liaison à l’IgE, est C terminal et rattaché à la portion trans-membranaire par un rouleau torsadé a hélicoïdal qui agit comme une tige rigide et qui est le site d’activité métabolique. Cette structure torsadée implique que le FcεRII soit un trimère.
  • La tige torsadée est sensible à la protéolyse et présente 3 sites physiologiques de clivage. Le clivage est à l’origine de plusieurs fragments dont un, portant le domaine lectinique, est toujours capable de fixer l’IgE, c’est le CD23 soluble (CD23s).
  • Il existe 2 formes de FcεRII qui diffèrent au niveau de leur partie transmembranaire :
    • la forme ‘’a’’ est portée par les lymphocytes B non activés,
    • la forme ’’b’’ apparaît sur les lymphocytes B, les monocytes et certains éosinophiles qu’après stimulation par l’IL4.

Structure du FcRII (CD23)

Structure du FceRII (CD23)