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Immunologie et génétique


Structure du FcεRI


FceRI : complexe tétramoléculaire

Le FcεRI, récepteur de haute affinité pour l’IgE, est un complexe tétramoléculaire, se composant de 4 chaînes transmembranaires :

  • une chaîne a (45-65kDa) :
    • la chaîne a appartient à la superfamille des immunoglobulines ;
    • c’est elle qui détient le site de fixation de l’IgE, la fixation se faisant par liaison monovalente ;
    • elle comporte :
      • une portion extra-membranaire, N terminale, constituée de deux domaines globulaires de type ‘’immunoglobuline’’, a1 et a2 ;
      • une portion trans-membranaire ;
      • et une courte portion intra-cytoplasmique, C terminale.
  • La chaîne a est étroitement associée, dans la membrane cellulaire, aux chaînes b et g qui sont indispensables à l’ancrage membranaire de la chaîne a.
  • une chaîne b (32kDa), elle est en forme de M et présente quatre portions trans-membranaires. Elle serait un récepteur de chémokines et permet l’ancrage du récepteur à la membrane. Elle est le produit d’un gène localisé sur le bras long du chromosome 11, région où des gènes de susceptibilité de l’asthme et de l’atopie ont été localisés.
  • deux chaînes composant une molécule g (7,9kDa), dimérique, chaque monomère étant relié à l’autre par un pont disulfure. Cette chaîne g est indispensable à l’expression membranaire du récepteur et assurerait la transduction, vers la cellule porteuse, du signal d’activation provoqué par la fixation, sur le FcεRI, de l’IgE complexée à l’antigène.
  • La structure du FcεRI présente des différences selon la cellule qui l’exprime : sur les mastocytes et basophiles, il est de type a-b-g2, alors que sur les autres cellules (cellules dendritiques, cellules de Langerhans et éosinophiles), il est de type a-g2. La chaîne b sert en fait d’amplification du signal après activation de la kinase Lyn.